2.3. Свойства ферментов как биологических катализаторов.

Специфичность.

Это способность фермента взаимодействовать с одним субстратом или группой близких по химическому строению субстратов. Различают:

1. Абсолютная специфичность – фермент превращает только один субстрат. Например: аргиназа расщепляет аргинин на мочевину и орнитин, сахараза расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу.

2. Относительная специфичность – действие фермента на группу субстратов, имеющих определенный тип связи. Например: протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин) гидролизуют пептидную связь в различных белках, но эта связь должна быть образована определенными аминокислотами.

Термолабильность ферментов.

Ферменты являются термолабильными веществами, т.е. чувствительными к изменению температуры. Наивысшую активность ферменты проявляют в очень узком пределе температуры 37-40⁰. Выше 50⁰ активность ферментов снижается, в дальнейшем наступает денатурация фермента как белка.

Оптимум рН ферментов.

Ферменты очень чувствительны к изменению рН среды. Для большинства ферментов оптимум рН = 7, при котором они наиболее активны. Исключение составляют: пепсин – рН=1,5-2; аргиназа – рН= 9,5 – 10. Кислая и щелочная среды подавляют активность фермента, т.к. происходит изменение степени ионизации активных групп в активном центре и субстрате. Резко кислая или щелочная среда может вызвать денатурацию ферментов.

2.4. Классификация ферментов.

Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций. Выделяют 6 классов ферментов.

I класс – Оксидоредуктазы.

К этому классу относятся все ферменты, которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. К ним относят дегидрогеназы, оксидазы, оксигеназы. В зависимости от субстрата, окисление которого катализирует данная дегидрогеназа, она и получает свое полное название. Например, изоцитратдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа и.т.д. Дегидрогеназы – это сложные ферменты, состоят из двух компонентов: белковый (апофермент) и небелковый, представленный коферментом. Коферментами данного класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ГЕМ. Эти коферменты принимают водород и восстанавливаются. ГЕМ переносит только электроны.

S H₂ + НАД ^{ДЕГИДРОГЕНАЗА} S + НАДН₂

II класс – Трансферазы.

Ферменты этого класса осуществляют межмолекулярный перенос отдельных функциональных групп. Например: метильные группы (СН₃) переносят метилтрансферазы, аминогруппу (NH₂) аминотрансферазы и.т.д. В состав этой группы ферментов входят коферменты перидоксальфосфат (ПФ),HS КоА, АТФ.

III класс – Гидролазы.

Ферменты этого класса осуществляют гидролитическое расщепление внутримолекулярных связей при участии воды. В зависимости от природы гидролизуемого субстрата они могут быть разделены на несколько подгрупп:

а) пептидазы (химотрипсин, пепсин, трипсин, эластаза) – гидролизуют пептидные

связи в белках.

б) гликозидазы (-амилаза, сахараза, лактаза, мальтаза) – гидролизуют

 - гликозидные связи в полисахарах, олигосахарах.

в) эстеразы (липазы, фосфатазы и.т.д.) – гидролизуют сложноэфирные связи.

IV класс – Лиазы.

Ферменты этого класса катализируют негидролитические реакции распада органических соединений со связями С-С, С-N, С-О, сопровождающиеся образованием двойной связи или, наоборот присоединением групп к месту двойной связи. Например: С-С-лиазы (альдолаза, декарбоксилазы аминокислот).

V класс – Изомеразы.

Ферменты этого класса катализируют реакции внутримолекулярного перемещения различных групп. Например, взаимопревращение фосфодиоксиацитона (ФДА) и фосфоглицеринового альдегида (ФГА) или превращение глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат.

VI класс – Лигазы.

Ферменты этого класса катализируют реакции синтеза органических веществ за счет энергии АТФ, ГТФ. Например: синтез глутамина из глутаминовой кислоты при участии фермента глутаминсинтетазы.

Г ЛУ + NH₃ + АТФ ГЛУТАМИН