- •Раздел I. Химия белков. Ферменты.
- •Задачи изучения раздела.
- •Тема 1.1. Структура и свойства аминокислот. Аминокислотный состав белков. План изучения темы.
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки.
- •Примеры тестовых заданий
- •2. Фенилаланин
- •4. Тирозин
- •Задача №1
- •Тема 1.2. Структура, свойства и функции белков. План изучения темы.
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Примеры ситуационных задач
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки.
- •Примеры тестовых заданий
- •Лабораторная работа Цветные реакции на белки и аминокислоты.
- •Ход определения
- •Тема 1.3. Структура и свойства ферментов. Кинетика ферментативных реакций. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Коферменты - производные водорастворимых витаминов
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач (обязательные для решения)
- •2. Механизм действия ферментов.
- •Водорастворимые витамины
- •Лабораторная работа Специфичность действия амилазы (α-1,4-глюкан-4-глюкангидролаза) и сахаразы (β-d-фруктофуранозид-фруктогидролаза)
- •Тема 1.4. Ингибиторы и активаторы ферментов. Регуляция активности ферментов. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа Влияние активаторов и ингибиторов на активность амилазы слюны
- •Вопросы к итоговому занятию «химия белков. Ферменты».
- •Раздел II. Метаболизм. Биологическое окисление. Обмен углеводов.
- •Задачи изучения раздела:
- •Тема 2.1. Метаболизм. Биологическое окисление. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Задача №1
- •Задача №3
- •Лабораторная работа Качественная реакция на каталазу
- •Тема 2.2. Переваривание и всасывание углеводов. Гликолиз. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Синтез и использование атф в аэробном распаде глюкозы
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа Качественная реакция на молочную кислоту
- •Тема 2.3. Цикл трикарбоновых кислот. Биоэнергетика углеводного обмена. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Задача №1
- •Задача №2
- •Задача №3
- •Лабораторная работа
- •Тема 2.4. Глюконеогенез. Обмен гликогена. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа Обнаружение гликогена в печени.
- •Тема 2.5. Регуляция и патология углеводного обмена. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа *Количественное определение пировиноградной кислоты в моче
- •*Реакция организма на сахарную нагрузку
- •Вопросы к итоговому занятию. «биологическое окисление. Обмен углеводов».
- •Раздел III. Обмен липидов.
- •Задачи изучения раздела
- •Тема 3.1. Переваривание и всасывание триацилглицеролов. Транспортные формы липидов в крови. Окисление жирных кислот. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа Определение содержания бета- и пре-бета-липопротеинов сыворотки крови турбидиметрическим методом по Бурштейну и Самай
- •Тема 3.2. Синтез жирных кислот и триацилглицеролов. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля.
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Тема 3.3. Обмен холестерола и кетоновых тел. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа Определение общего холестерина в сыворотке крови по методу Илька
- •Тема 3.4. Регуляция и патология липидного обмена. План изучения темы
- •Вопросы для самоконтроля
- •Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
- •Примеры тестовых заданий
- •Примеры ситуационных задач
- •Лабораторная работа Обнаружение кетоновых тел в моче
- •Вопросы к итоговому занятию «обмен липидов».
Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки
Определите тип ингибирования, проанализировав приведённые данные зависимости степени ингибирования глутаматдегидрогеназы аспартатом и салицилатом. В обоих случаях активность фермента можно восстановить, удалив ингибитор.
-
Концентрация субстрата, мМ
2,0
3,0
4,0
10,0
15,0
Степень ингибирования, %
37
33
31
28
26
Неактивная форма фермента пепсина – одна полипептидная цепь – имеет молекулярную массу 42000Д. После добавления к раствору фермента HCL молекулярная масса фермента уменьшилась до 25 000 Д и фермент стал активным. Дайте объяснения данным фактам, укажите тип активации.
Сукцинатдегидрогеназа катализирует реакцию
НООС – CH2 - CH2 – COOH + ФАД →HOOC – CH = CH – COOH + ФАД H2 . Малонат ингибирует сукцинатдегидрогеназу. Диметиловый эфир малоната не ингибирует фермент. Дайте объяснения наблюдаемым изменениям, укажите тип ингибирования.
Примеры тестовых заданий
1. Конкурентными ингибиторами являются
1. Металлы
2. Аминокислоты
3. Структурные аналоги субстрата
4. Неметаллы
5. Углеводы
2. Действие конкурентного ингибитора можно устранить
1. Увеличением концентрации фермента
2. Увеличением концентрации субстрата
3. Уменьшением концентрации фермента
4. Уменьшением концентрации субстрата
3. Графическая зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата для аллостерического фермента описывается
1. Параболической кривой
2. Сигмоидной кривой
3. Прямой линией
4. Пепсиноген превращается в пепсин
1. Частичным протеолизом
2. Ковалентной модификацией
3. Фосфорилированием
5. Необратимое ингибирование ферментов вызывают
1. Ионы щелочных металлов
2. Фосфорорганические соединения
3. Нуклеотиды
6. Для какого вида ингибирования характерно уменьшение Vmax при неизменной величине Km?
1. Обратимое, конкурентное
2. Обратимое, неконкурентное
3. Необратимое
7. Для какого вида ингибирования характерно увеличение величины Km при неизменной максимальной скорости ферментативного процесса?
1. Необратимое
2. Обратимое, конкурентное
3. Обратимое, неконкурентное
8. Аллостерические ферменты, для которых модуляторами являются молекулы, отличающиеся от молекул субстрата, называются:
1. Гомотропными
2. Гетеротропными
3. Гомогетеротропными
9. Аллостерические ферменты, для которых молекула субстрата является не только субстратом, но и модулятором, называются:
1. Гомотропными
2. Гетеротропными
3. Гомогетеротропными
10. Укажите соответствие:
Графическая зависимость скорости химической реакции от концентрации субстрата выражается для ферментов
-
1. Нерегуляторных
а) прямой линией
2. Регуляторных
б) сигмоидной кривой
в) гиперболой
