53. Понятие о биполярном ионе. Изоэлектрическая точка.

В зависимости от количества амино- и карбоксильных групп аминокислот и их взаимного расположения, а также от природы углеводородного радикала. В химических свойствах аминокислот проявляются свойства как аминов, так и карбоновых кислот, а также вступают в реакции с одновременным участием обеих функциональных групп: карбоксильной – СООН и аминогруппы − NH2. Таким образом проявляют одновременно кислотно-основные свойства /амфотерности/ аминокислот.

В водном растворе для аминокислоты ион, содержащий положительный и отрицательный заряды и нейтральный в целом, называется биополярным ионом. В водном растворе биполярный ион находится в состоянии равновесия с двумя другими ионными формами.

В кислой среде аминокислота существует преимущественно в виде катиона; в щелочной среде – в виде аниона. Аминокислоты, которые имеют разное количество основных и кислотных групп: диаминокарбоновые – щелочные,моноаминодикарбоновые – кислые - подвержены в водных растворах более сложным равновесным переходам.

Ионное состояние, в котором вещество под действием постоянного электрического тока не движется ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрическим Y /в случае аминокислот – биполярный ион, q=0/.

Для щелочных аминокислот рН > 7, для кислых аминокислот рН < 7. У так называемых "нейтральных" аминокислот вследствие того, что КRCOOH > KRNH2 , в нейтральном растворе концентрация аниона несколько больше, чем концентрация катиона, поэтому рY ≈ 6.

изоэлектрическая точка значение рН, при котором заряд амфотерной молекулы вещества равен нулю, при к-ром молекулы вещества (напр., белки) или клетки, находящиеся в этой среде, имеют нулевой потенциал и не передвигаются в электрофоретическом поле.

54. Получение пептидов.

Петиды – это полиамиды, построенные из a -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков –полипептидами. Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками.

Строение пептидов

Формально пептиды можно рассматривать как продукты поликонденсации аминокислот.

Аминокислотные остатки в пептиде связаны амидными (пептидными) связями. Один конец цепи, на котором находится аминокислота со свободной аминогруппой, называют N-концом. Другой конец, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называют С-концом. Пептиды принято записывать и называть, начиная с N-конца.

Название пептида строят на основе тривиальных названий, входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная с N-конца. При этом в названиях всех аминокислот за исключением С-концевой суффикс “ин” заменяют на суффикс “ил”. Для сокращенного обозначения пептидов используют трехбуквенные обозначения входящих в его состав аминокислот.

Пептид характеризуется аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью.

Аминокислотный состав пептида может быть установлен путем полного гидролиза пептида (расщепления до аминокислот) с последующим качественным и количественным анализом образовавшихся аминокислот методом ионобменной хроматографии или ГЖХ-анализом сложных эфиров аминокислот. Полный гидролиз пептидов проводят в кислой среде при кипячении их с 6н. HCl.

Одному и тому же аминокислотному составу отвечает несколько пептидов. Так, из 2-х разных аминокислот может быть построено 2 дипептида, из трех разных аминокислот – 6 трипептидов, из n разных аминокислот n! пептидов одинакового состава. Например, составу Gly:Ala:Val=1:1:1 отвечают следующие 6 трипептидов.

Gly-Ala-Val Gly- Val-Ala Val-Gly-Ala Val-Ala-Gly Ala-Gly-Val Ala-Val-Glu

Таким образом, для полной характеристики пептида необходимо знать его аминокислотный состав и аминокислотную последовательность.