Тема 9.7. Пути использования безазотистых остатков аминокислот

1. Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести соединений, являющихся метаболитами ОПК (рис. 9.14):

•  пируват,

•  ацетил-КоА,

•  α-кетоглутарат,

•  сукцинил-КоА,

•  фумарат,

•  оксалоацетат.

Аминокислоты, которые в ходе катаболизма превращаются в пируват или другие промежуточные продукты ЦТК (α-КГ, сукцинил-КоА, фумарат), в итоге превращаются в оксалоацетат и используются в процессе глюконеогенеза. Эти аминокислоты образуют группу гликогенных аминокислот.

Образование глюкозы из аминокислот стимулирует гормон кортизол, который индуцирует в печени синтез ферментов глюконеогенеза, орнитинового цикла и АЛТ.

Некоторые аминокислоты в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат или ацетил-КоА и могут быть источником кетоновых тел -кетогенные аминокислоты: Лиз, Лей.

Катаболизм ряда аминокислот приводит к образованию соединений, которые могут использоваться для синтеза глюкозы, и кетоновых тел, так как превращаются сразу в два продукта - один из метаболитов ОПК и ацетилКоА (Иле) или ацетоацетат (Три, Фен, Тир). Такие аминокислоты называютсмешанными или глико-кетогенными (см. рис. 9.14).

2. Полное окисление безазотистых остатков аминокислот до углекислого газа и воды реального энергетического значения не имеет. Основной путь их использования - включение в глюконеогенез. Этот процесс усиливается при голодании и сахарном диабете.

Безазотистые остатки аминокислот используются для восполнения количества метаболитов ОПК, которое затрачивается на синтез биологически

Рис. 9.14. Пути использования безазотистого остатка аминокислот

активных веществ. Такие реакции называют анаплеротическими. Можно выделить пять анаплеротических реакций:

Последние две реакции происходят в печени.

Первые две реакции являются основными анаплеротическими реакциями.

Тема 9.8. Биосинтез заменимых аминокислот

1. Углеродный скелет восьми заменимых аминокислот (Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Про, Глу, Глн) и цистеина может синтезироваться из глюкозы (рис. 9.15).

α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты с помощью реакции трансаминирования. Универсальным донором α-аминогруппы является глутамат.

Непосредственно путем трансаминирования метаболитов ОПК с глутаматом синтезируются:

Рис. 9.15. Пути биосинтеза заменимых аминокислот

2. Частично заменимые аминокислоты Арг и Гис синтезируются в небольших количествах, которые не отвечают потребностям организма, что особенно ощутимо в детском возрасте. Синтез аргинина происходит в реакциях орнитинового цикла. Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы.

Условно заменимые аминокислоты Тир и Цис образуются с использованием незаменимых аминокислот:

•  фенилаланин превращается в тирозин под действием фенилаланингидроксилазы;

•  для образования цистеина необходима сера, донором которой является метионин. В синтезе используются углеродный скелет и α-аминогруппа серина.

КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ, ИЗУЧАЕМЫЕ В ДАННОЙ МОДУЛЬНОЙ ЕДИНИЦЕ

•  Концентрация аммиака в сыворотке крови: 0,04-0,07 мг/дл (25-40 мкмоль/л)

•  Концентрация мочевины в сыворотке крови: 15-50 мг/дл (2,5-8,4 ммоль/л)

•  Суточное выведение мочевины: -25 г/сут

•  Суточное выведение аммонийных солей: -0,5 г/сут

Модульная единица 3 ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ: СЕРИНА, ГЛИЦИНА, МЕТИОНИНА, ФЕНИЛАЛАНИНА, ТИРОЗИНА И ГИСТИДИНА. РОЛЬ ВИТАМИНОВ В₁₂, В₆ И ФОЛИЕВОЙ КИСЛОТЫ. ЗАБОЛЕВАНИЯ, СВЯЗАННЫЕ С НАРУШЕНИЕМ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА.

СИНТЕЗ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ И ИНАКТИВАЦИЯ

БИОГЕННЫХ АМИНОВ