- •Введение
- •1. Химия белков
- •Функции белков
- •1.2. Строение белков
- •1.2.1. Аминокислотный состав белков
- •1.2.2. Уровни структурной организации белков
- •1.3. Физико-химические свойства белков
- •1.4.2. Фракционирование и очистка белков
- •1.4. Выделение, фракционирование и очистка белков
- •1.4.1. Выделение белков
- •1.5. Классификация белков
- •1.5.1. Классификация простых белков
- •1.5.2. Классификация сложных белков
- •Вопросы для самоконтроля
- •2. Химия нуклеиновых кислот
- •Химический состав нуклеиновых кислот
- •Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные биополимеры, построенные из множества мононуклеотидов.
- •2.2. Структура нуклеиновых кислот
- •2.3. Биологическая роль днк и рнк
- •Вопросы для самоконтроля
- •3.Витамины
- •3.1. Биологическая роль витаминов
- •3.2. Классификация и характеристика витаминов
- •4.2. Строение и механизм действия ферментов
- •4.3. Свойства ферментов
- •4.3.1. Специфичность
- •Термолабильность
- •4.3.3. Зависимость активности фермента от рН
- •4.3.4. Активирование и ингибирование ферментов
- •4. 4. Кинетика ферментативной реакции
- •4.4.1. Активность ферментов
- •1 Катал:
- •4.4.2. Влияние концентрации фермента и субстрата на скорость ферментативной реакции
- •Вопросы для самоконтроля
- •5. Биологическое окисление
- •Сущность биологического окисления
- •5.2. Тканевое дыхание
- •Флавин-аденин-динуклеотид (фад)
- •5.3. Энергетика дыхательной цепи
- •Образование углекислого газа при окислении
- •Вопросы для самоконтроля
- •Углеводы и их обмен
- •Биологическая роль и классификация углеводов
- •6.2. Обмен углеводов
- •6.2.1. Переваривание углеводов
- •6.2.2. Синтез и распад гликогена в печени
- •6.2.3. Анаэробный распад углеводов
- •6.2.4. Аэробный распад углеводов
- •Энергетика полного окисления 1 молекулы глюкозы анаэробным и аэробным путем до углекислого газа и воды
- •6.2.5. Сбраживание углеводов микроорганизмами
- •Вопросы для самоконтроля
- •7. Липиды и их обмен
- •7.1. Биологическая роль и классификация липидов
- •Сфингомиелин
- •Цереброзид:
- •Ганглиозид:
- •7.2. Обмен триглицеридов
- •7.2.1. Переваривание триглицеридов
- •7.2.2. Окисление триглицеридов
- •7.2.3. Синтез триглицеридов
- •7.3. Обмен фосфолипидов
- •7.3.1. Переваривание фосфолипидов
- •7.3.2. Биосинтез фосфолипидов в тканях
- •7.4. Обмен стеринов
- •7.4.1. Переваривание холестеридов
- •7.4.2. Превращения холестерина в тканях
- •Вопросы для самоконтроля
- •8. Обмен белков
- •8.1. Обмен простых белков
- •8.1.1. Переваривание белков
- •8.1.2. Распад белков в тканях
- •8.1.3. Превращения аминокислот в тканях
- •8.1.4. Обезвреживание аммиака в тканях
- •8.1.5. Синтез белков в тканях
- •8.2. Обмен нуклеопротидов
- •8.2.1. Переваривание нуклеопротеидов
- •8.2.2. Биосинтез нуклеиновых кислот
- •8.2.3. Распад нуклеиновых кислот в тканях
- •Вопросы для самоконтроля
- •9. Обмен воды и минеральных веществ
- •9.1. Обмен воды
- •9.1.1. Содержание воды и функции воды в организме
- •9.1.2. Функции воды
- •9.1.3. Обмен воды
- •Регуляция водного обмена
- •9.2. Биологическая роль минеральных веществ
- •9.2.1. Характеристика макроэлементов
- •9.2.2. Характеристика микроэлементов
- •Вопросы для самоконтроля
- •Гормоны
- •Биологическая роль гормонов
- •Классификация гормонов
- •Механизм действия гормонов
- •Характеристика гормонов
- •10.4.1. Гормоны гипоталамуса
- •10.4.2. Гормоны гипофиза
- •10.4.5. Гормоны тимуса
- •10.4.3. Гормоны щитовидной железы
- •Тироксин
- •10.4.4. Гормоны паращитовидной железы
- •10.4.6. Гормоны поджелудочной железы
- •10.4.7. Гормоны надпочечников
- •Адреналин Ноадреналин
- •10.4.8. Половые гормоны
- •Вопросы для самоконтроля
- •Итоговый контрольный тест
- •Тест 6
- •Глоссарий
- •Список литературы
8.1.4. Обезвреживание аммиака в тканях
Образующийся в тканях токсичный аммиак выводится из организма в виде: 1. аммонийных солей (6%), которые образуются при взаимодействии аммиака с кислотами и 2. мочевины (94%), синтезируемой в печени в результате ряда реакций, замкнутых в цикл (рис. 34).
Временным связывания аммиака в месте его образования является синтез безвредного глутамина из аммиака и глутаминовой кислоты. Глутамин далее поступает в печень, где вновь распадается до глутаминовой кислоты и аммиака.
Аммиак взаимодействует с углекислым газом и 2 АТФ с образованием карбамоилфосфата, который вступает в реакцию с аминокислотой орнитином, превращающейся далее через ряд соединений и мочевину.
Рис. 34. Биосинтез мочевины
8.1.5. Синтез белков в тканях
Синтез белка осуществляется из аминокислот в цитоплазматических частицах клетки – рибосомах, состоящих из белка (65%) и р-РНК (рибосомной РНК-35%). Основную роль в синтезе белков играют нуклеиновые кислоты – ДНК и 3 вида РНК: матричная (м-РНК), транспортная (т-РНК) и рибосомная (р-РНК).
Синтез белков включает 3 основные стадии: транскрипцию, рекогницию и трансляцию (рис. 35-36).
1. Транскрипция (от лат. transcriptio-переписывание) – это переписывание генетической информации о синтезе белка, т.е. синтез в ядре матричной (м-РНК) на участке ДНК – гене, кодирующем первичную струтуру одной полипептидной цепи. Каждая аминокислота кодируется в ДНК тремя нуклеотидами. Например, для аланина код – ГЦУ, фениаланина – ЦГУ и т.д. Коды всех аминокислот расшифрованы.
Молекула ДНК раскручивается, открывается ген, на котором синтезируется м-РНК. Таким образом м-РНК переписывает информацию с ДНК в виде триплетных кодонов и затем направляется в рибосому.
2. Рекогниция (от лат. recognition - узнавание) – это стадия подготовки аминокислот к синтезу белка. Аминокислоты активируются АТФ и вступают во взаимодействие с транспортной РНК (т-РНК). Каждой аминокислоте соответствует своя т-РНК. Все т-РНК имеют на одном конце цепи один и тот же триплет – ЦЦА. К ОН-группе при 3-м углеродном атоме рибозы аденозина триплета ЦЦА эфирной связью и прикрепляется аминокислота. Образовавшиеся аминоацил-т-РНК направляются к рибосоме.
3. Трансляция (от лат. translation-передача) – это процесс сборки полипептидной цепи из аминокислот на рибосоме. К рибосоме поступают и-РНК и аминоацил-т-РНК.
Начало биосинтеза (инициация): м-РНК присоединяется к рибосоме участком, содержащим инициирующий кодон – АУГ или ГУГ. К эти кодонам и прикрепляется инициаторная (т.е. начальная) аминоацил-т-РНК, всегда связанная с остатком метионина.
Удлинение полипептидной цепи (элонгация): к кодонам м-РНК, связанной с рибосомой прикрепляются три нуклеотида т-РНК, называемые антикодонами, расположенными в петле молекулы т-РНК. В результате взаимодействия СООН-группы аминокислоты, связанной с первой т-РНК и свободной NH2-группы второй аминоацил-т-РНК, происходит образование пептидной связи. После этого т-РНК отщепляются и уходят из рибосомы.
Окончание синтеза (терминация) сборки цепи – наступает, когда в и-РНК появляется бессмысленный кодон УАА или УАГ, который не кодирует аминокислоту.
Рибосомная (р-РНК) участвует в образовании вторичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белка.
Рис. 35. Схема сборки полипептидной цепи
Рис. 36 . Схема синтеза белка
