Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
100 2003.doc
Скачиваний:
3
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
959 Кб
Скачать
☆

50. Ферменти як біологічні каталізатори.

Ферменти (від лат. fermentum – закваска) – біологічні каталізатори, які мають здатність прискорювати швидкість перебігу хімічних реакцій у живих організмах. За хімічною природою ферменти являють собою білкові речовини.В основі життєдіяльності організму лежать хімічні перетворення різних речовин, швидкість яких визначають ферменти – біологічні каталізатори. Харчотравлення, використання всіх корисних речовин, які поступили в організм, ріст, згортання крові, м’язові скорочення і багато інших фізіологічних процесів – все це побудовано на чіткій, послідовній роботі ферментних систем.

Найважливішою ознакою ферментів є не тільки їх властивість прискорювати хід хімічних реакцій, але вибірково каталізувати лише визначений шлях перетворення даного субстракта. Це одна з основних властивостей ферментів порівняно з небіологічними каталізаторами.Зворотність ферментативних реакцій заключається в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розчепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду. Здатність ферментів прискорювати хімічні процеси в сторону синтезу, так і розпаду, має велике значення, так як створює можливість переключення цих процесів з одного на інший, чим забезпечує тісний взаємозв’язок катаболізму і анаболізму, гнучкість і пристосованість обміну речовин під впливом зовнішніх і внутрішніх факторів.Ферменти дуже чутливі до зміни ph середовища, в якому вони діють. Кожнийфермент має оптимальний ph, при якому він найбільш активний.Для більшості ферментів оптимальне середовище близьке до нейтрального(ph біля 7,0), так як максимальна активність ферментів проявляється при фізіологічних значеннях ph, а в кислому або лужному середовищі їх активність знижується. З цього правила є винятки, і їх немало. Наприклад, пепсин, який знаходиться в шлунковому соці, активний лише в дуже кислому середовищі (ph 1,5 – 2,5).Ферменти дуже чутливі до температури. При підвищенні температури до

40-500 С підвищується активність більшості ферментів, що відповідає загальновідомому закону прискорення хімічних реакцій з підвищенням температури. Встановлено, що підвищення температури на кожних 100 збільшує швидкість ферментативної реакції в 1,5 – 2 рази. І тому необхідно дотримуватись температурного режиму при проведенні проб на ферменти.Перетворення ферментів відбувається подібно з іншим обміном білків організму. Ферменти постійно оновлюються, синтезуються і розпадаються, що забезпечує їх належний рівень в тканинах.

51. Ферментні препарати мікробного, рослинного та тваринного походження

Молокозсідальної ферменти рослинного і тваринного походження відомі людству дуже давно, а в останні роки набули поширення бактеріальні та грибкові препарати. Однак у сироварінні для отримання згустків з молока використовувався переважно натуральний коагулянт - сичуг, отриманий з шлунків ссавців.

Для сироваріння придатні ензими, які швидко розривають зв'язок між гідрофобною і гідрофільної частинами х-казеїну і не роблять негативного впливу на вихід і органолептичні показники сирів. Ензими, що задовольняють ці вимоги, називаються «молокозсідальними ферментами».

ПепсинПепсини бувають:

1. Тваринного походження: свинячі, телячі, курячі та ін ..

2. Хімічного

3. рослинного.

У всіх свої плюси і мінуси, але за своєю дією вони приблизно ідентичні, оскільки амінокислотний склад у всіх ферментів схожий.Ферментний препарат ВНДІМС, який являє собою суміш (1:1,1:3) сичужного ферменту з яловичим і курячим пепсином.

Не так давно на ринку з'явився фермент нового покоління - грибна сирна закваска, микробіальний реннін "meito" японського виробництва. Його отримують з харчового гриба, що росте в Японії.

Даний пепсин рослинного походження, але в той же час за своїм амінокислотним складом і дією на молоко схожий з телячим сичуговим ферментом. Відрізняється від сичужних ферментів нижчою вартістю. Останнє мабуть пояснюється тим, що виробництво даного ферменту не вимагає дорогого забою тварин і їх переробки Meito володіє достатньою активністю (не менш як 300 000 одиниць), малою витратою (всього 1г на 100 літрів молока), невибагливістю і тривалим терміном зберігання.