Почему образование липидов из углеводов и белков носит односторонний характер?
Сами белки из углеводов и жиров синтезировать нельзя, потому что в жирах и углеводах нет азота. + отсутствие ферментов.
При биохимическом анализе крови подростка, страдающего сахарным диабетом, выявлены гипергликемия, кетонемия, азотемия и снижение рН крови. Укажите причины метаболических нарушений. Назовите острые и поздние осложнения данного заболевания.
Гипергликемия обусловлена снижением скорости использования глюкозы тканями вследствие недостатка инсулина или инсулинорезистентности в тканях-мишенях.
Дефицит инсулина и резкое повышение концентрации контринсулярных гормонов ведет к активации липолиза и мобилизации ЖК. Свободные ЖК- отрицательные модуляторы ферментов гликолиза и пентозного цикла. Следствие - повышение содержания свободной глюкозы в крови.
Гиперкетонемия при СД объясняется тем, что вследствие дефицита ИН глюкоза из крови плохо поступает в ткани и они испытывают энергетический голод. Для его компенсации в тканях начинают усиленно окисляться жирные кислоты, при этом образуется много ацетил-КоА, который:
не может сгореть в ЦТК, так как для этого нужен оксалоацетат, образующийся из пирувата – метаболита углеводного обмена, нарушенного при СД;
не может быть использован для биосинтеза жирных кислот, так как ключевой фермент этого процесса ацетил-КоА-карбоксилаза активируется цитратом – метаболитом ЦТК, который нарушен при СД;
остается последний путь, по которому ацетил-КоА идет на биосинтез КТ и ХС.
Азотемия – показатель катаболизма белков, углеродный скелет аминокислот идет в глюконеогенез, все это приводит к накоплению продуктов азотистого обмена и их повышенному выделению.
Снижение рН крови – метаболический ацидоз, вследствие повышенного содержания кетоновых тел.
Осложнения заболевания (СД 1 типа):
Лактоацидоз (лактоацидотическая кома)
Гипергликемия
Кетонурия и кетонемия
Глюкозурия
В синтезе пиримидиновых нуклеотидов участвуют метаболиты: аспартат, карбамоилфосфат, фосфорибозилпирофосфат. К какому из указанных соединений принадлежит 3-й атом азота пиримидинового ядра уридилового нуклеотида?
Это амидный азот глутамина
Подагра – болезнь суставов, вызванная повышением крови и тканях содержания мочевой кислоты…
Снижение поступления предшественников мочевой кислоты с пищей и уменьшение ее образования в организме. Для этого из рациона исключаются продукты, содержащих много пуриновых оснований – кофе, чай, шоколад, мясные продукты, печень, красное вино, пиво.
Лептин, синтезируемый адипоцитами, стимулирует образование пептидного гормона меланокортина….
Понижение выработки лептина будет способствовать накоплению жира в жировой ткани
Ферменты. Витамины.
Ферменты. Витамины
1. Для диагностики каких заболеваний используется определение активности изоферментов лдг?
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции.
2. Оптимум pH используемого фермента составляет 6,9-7,0. Субстратом является высокомолекулярный природный полимер, обнаруженный по характерному окрашиванию в присутствии йода. Продукты ферментативной реакции при нагревании в присутствии сернокислой меди в щелочной среде окрашиваются в кирпично-красный цвет. Назовите фермент, субстрат и продукты гидролиза субстрата.
Фермент - α-Амилаза
Амилаза - фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь. Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых млекопитающих, где фермент начинает химический процесс переваривания пищи.
α-Амилаза является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна в нейтральной среде (pH = 6,7—7,0).
Субстрат – крахмал
Продукты гидролиза – декстрины
3. Субстрат исследуемого фермента белый осадок при нагревании, дает положительную биуретовую реакцию. После инкубации с ферментом интенсивность биуретовой реакции снизилась, увеличилось количество свободных аминогрупп. Особенно заметными эти изменения стали при рН=8,0-9,0. Назовите субстрат, фермент; определите, почему увеличилось количество свободных аминогрупп.
Субстрат – белок
Ферменты – протеазы (пепсин, трипсин, химотрипсин)
С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином
Увеличение свободных аминогрупп связано с активным течением протеолиза, проходящим при участии протеолитических ферментов.
4. Больной, 55 лет, поступил в клинику с жалобами на боли в области сердца. Предположительный диагноз – инфаркт миокарда. Как измениться общая активность и изоферментный спектр ЛДГ крови пир инфаркте миокарда?
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции.