Структура полипептидной цепи

В результате взаимодействия между цепями различных аминокислот в белках и между основаниями в нуклеиновых кислотах, а также взаимодействия их с водой, биополимеры редко представляют собой полностью линейные цепи; они образуют сложные пространственные структуры. Для описа­ния пространственных структур пользуются понятиями о вто­ричной, третичной и четвертичной структурах.

Под вторичной структурой понимают ближние взаимо­действия, приводящие в белках к образованию а-спиралей и р-структур, в нуклеиновых кислотах — спиралей. Если каждую амидную группу в полипептидной цепи несколько повернуть по отношению к соседней, то при этом будет возникать спиральная структура. Между витками такой спирали образу­ются водородные связи. Вторичная структура зависит от при­роды /^-группы, растворителя, рН среды и т. д.

Образование третичной структуры определяется дальним взаимодействием между участками макромолекул, а также между макромолекулой и средой. Эти взаимодействия могут быть различной природы — межмолекулярные, гидрофобные, водородные связи и т. д. Гидрофобные взаимодействия возни­кают в результате стремления неполярных белковых цепей избежать соприкосновения с водой. И водородные, и гидро­фобные связи намного слабее ковалентных, однако вследствие Реализации большого числа таких связей в молекуле.белка

а

5

Рис. 66. Вторичная (а) и третичная (б) структуры белка.

имеется достаточно энергии для стабилизации его структуры в условиях клетки. Каждый белок имеет свою специфическую третичную структуру, которую называют конформацией белка. Белковая молекула в виде трехмерной структуры способна различать трехмерную структуру других молекул, их положе­ние и тип полярных групп, тип заряда, а также расстояние между ними (рис. 66).

Трехмерная структура зависит от аминокислотной после­довательности. Однако ""предсказать конформацию белка, исходя только из знания его аминокислотной последователь­ности, невозможно. Следует отметить, что конформации, об­наруженные в белках, представляют собой наиболее энерге­тически выгодные и стабильные пространственные структуры для любого белка с его уникальной последовательностью распо­ложения аминокислот. Белки являются не статическими, а динамическими структурами, которые могут претерпевать некоторые конформационные изменения в процессе биологи­ческого функционирования.

Четвертичную структуру могут образовывать белки, в состав которых входят две или более полипептидные цепи, например гемоглобин.

Специфические биологические функции белков, например ферментов и гормонов, зависят от их конформации, нарушение которой ведет к потере биологической активности. Поэтому

о белке, обладающем нормальной конформацией, говорят, что он находится в нашивном (естественном) состоянии, а на тивный белок — это белок, который обладает конформацией, обусловливающей специфическую биологическую функцию.

Изменения внешних условий могут нарушить эту конфор-мацию. В белках, подвергнутых таким воздействиям, про­исходит денатурация. Денатурированный белок существенным образом отличается по своей конформации от нативного и часто лишен биологической активности.

Классификация белков. Обычно все белки подразделяются на два больших класса: глобулярные и фибриллярные. Моле­кулы глобулярных белков имеют сферическую или эллипсоид­ную форму, например гемоглобин. Глобулярный белок может содержать неаминокислотный компонент — простетическую группу. В гемоглобине каждая полипептидная цепь связана с простетической группой — гемом.

Фибриллярные белки — это разнородная группа белковых веществ, содержащих одну или более полипептидных цепей. Молекулы этих белков вытянуты и высокоасимметричны, дли­на их может во много раз превышать диаметр. Фибриллярными белками являются в первую очередь структурные белки сое­динительных, эластичных и сократительных тканей, а также нерастворимые белки волос и кожи.

Часто пользуются устаревшей классификацией белков на основе их растворимости в водных средах. При такой класси­фикации термин альбумин используется для описания белков, хорошо растворимых в воде и коагулирующих при нагрева­нии; глобулинами называются белки, слабо растворимые в воде, но растворимые в разбавленных растворах солей. -\\ В водных растворах белки проявляют амфотерные свойст­ва, поскольку построены из аминокислот. Растворы белков ха­рактеризуются определенным значением рН, при котором сум-мьі положительных и отриц£гел~ьн№^

*1ГЛПТс рН назПвается Шюэжктрической точкой белка. При значениях рН ниже ИЭТ в растворе преобладает катионная форма, выше ИЭТ — анионная форма белка. Поскольку физиологический интервал рН = 7 — 9, почти все белки в ор­ганизме обладают отрицательным зарядом (см. гл. II, § 10).

РаСТВОрЫ ВМС дрняи">тр_я раинпресН"¹"™ ^н пДр.аядшыми СИ-

стемами. Однако состояния равновесия такие системы достига­ют чрезвычайно медленно, что связано с очень малой скоростью диффузии макромолекул. Одним из экспериментальных дока­зательств равновесности растворов ВМС является примени­мость к ним правила фаз, которая показана в работах В.А. Кар­тина с сотрудниками.

9^!

243

Медленное протекание процессов в растворах ВМС должно всегда учитываться во избежание ошибок при толковании экспериментальных результатов. Если в низкомолекулярных растворах равновесие достигается в течение нескольких минут или часов, то в растворах полимеров для этого требуются не­дели и даже месяцы. Все это время система находится в неравно­весном состоянии.