Железы быка.

тельные изменения. Так, в молекуле гемоглобина около 300 мономеров (аминокислот), но достаточно замены одного из них—глутаминовой кислоты — валином, чтобы свойства гемоглобина резко изменились. Люди с таким аномальным гемоглобином страдают наследственным за­болеванием— серповидно-клеточной анемией (см главу VII)

Каждый вид организмов отличается своей видовой специфичностью белков. Даже в одном организме белки различных органов неодинаковы. В этом проявляется тканевая специфичность белков. В клетках мышц содержится белок миозин, молекулы которого способны сокращаться; в эритроцитах находится гемоглобин, обеспечивающий передачу кисло­рода тканям; белок, характерный для клеток кожи,— кератин, для кле­ток хряща — эластин для костной ткани — коллаген; клетки нервной ткани содержат—нейропротеины.

Видовая и даже индивидуальная специфичность белков обнаружи­вается биологическим (иммунологическим) методом. Введение живот­ному какого-либо чужеродного белка, получившего в данном случае на­звание антигена, вызывает у него образование специфических белков-антител, реагирующих именно с этим белком Если был введен белок куриного яйца, то антитела будут образованы лишь против него, если сыворотка крови человека, то только против ее белков, а если возбуди­

тель полиомиелита, активная реакция обнаружится лишь с ним. На это» зиждется приобретенный иммунитет. Следовательно, образование анти­тел к чужеродным белкам биологически весьма полезно, однако одно­временно оно служит существенным препятствием к применению транс­плантации (пересадок органов и тка­ней) в хирургии (см. главу XI).

Аминокислоты в белковой молекуле имеют определенное пространствен­ное расположение, которое удается вы­яснить при помощи реитгеноструктур-ного анализа. Первичной струк­турой белковой молекулы являете» полипептидная цепь (см. рис. 15).

Рис. 16. Объемная модель третичной глобулярной структуры белковой мо­лекулы мышечного белка миозина.

Внутримолекулярные силы заставля­ют белковую цепь изгибаться, — так возникает вторичная структу-р а. Молекула белка может быть складчатой и спиральной. Складчатая структура встречается обычно в бел­ках с низким метаболизмом, например в кератине, входящем в состав ногтей и других роговых образований. Спи­ральное скручивание характерно для молекул миозина. Именно такой характер структуры обусловливает со­кращение мышечного волокна.

р,-Глобулин-Ш 90000

Альбумин М.в. 69000

f-Глобу/шн М.& 156 ООО-

ttf/lunonpomeuD МЛ 200000

Фибриноген Мб. 400000

Рис 17. Относительные размеры и форма

Молекул белка.

Большинству белковых молекул присуща третичная структура, получившая название глобуляр- ной. Полипептидные цепи onpe- tOQÀ No* tir Глюкоза деленным образом скручиваются, образуя компактную третичную структуру — глобулу • (рис. 16). При таком строении химиче- ская активность сохраняется только теми аминокислотами, ко- торые находятся на поверхности глобулы. Аминокислоты внутри клубка изолированы от непосред- ственных химических взаимодей- ствий с веществами, окружающи- ми молекулу, однако внутри гло- булы витки молекулы близко под- ходят друг к другу и между ато- мами соседних витков возникает взаимное притяжение Глобуляр- ный характер обнаружен у всех важнейших для жизни белков. В ряде случаев группы белковых молекул образует устойчивые

комплексы. Это уже четвертичная структура белковых микромоле­кул. Так, гемоглобин выполняет свою физиологическую функцию только в виде комплексов из четырех белковых глобул, составляющих макро­молекулу.

Молекулы белков обладают очень крупными размерами. Молекуляр­ный вес самого простого белка цитохрома равен 13 ООО. пепсина — 35 ООО, уреазы — 480 000, гемоцианина — 8 910 000 и т. д. На рис. 17 показаны сравнительные размеры и форма некоторых глобулярных белков крови. Крупные размеры молекул придают особые физические свойства раст­ворам белков (см. ниже).

Многие белки вступают в соединение с небелковыми веществами; та­кие соединения носят общее название протеидов Ими являются, на­пример, нуклеопротеиды, т. е. белки, связанные с нуклеиновыми кислотами, хромопротеиды, в которых белок связан с определен­ными пигментами, и др. Нуклеопротеиды обязательно присутствуют во всех клетках и даже вирусах. К числу хромопротеидов относятся гемо­глобин и хлорофилл.

В клетке белки выполняют структурные, сократительную и фермента­тивные функции.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) открыты Мише-ром еще в 1870 г., однако их огромная биологическая роль стала ясна лишь в последние десятилетия. С нуклеиновыми кислотами связаны про­цессы синтеза белка, а этим в свою очередь определяется характер обмена веществ, закономерности роста и развития, явления наследст­венности и изменчивости. Нарушения в структуре нуклеиновых кислот влекут за собой патологические состояния.

В состав нуклеиновых кислот входят углерод, кислород, водород, азот и фосфор. Известны две группы этих кислот: рибонуклеиновая (РНК) и д e з о к с и р и б о н у кл ей но в а я (ДНК). Они отличаются химическим строением и биологическими свойствами.

Некоторые вирусы содержат только РНК, другие—только ДНК, но клетки бактерий, всех одноклеточных и многоклеточных растений и жи­вотных содержат нуклеиновые кислоты обоих типов. ДНК и РНК имеют в клетке различную локализацию. ДНК находится преимущественно в ядре, входит в состав хроматина, сосредоточена в хромосомах. В ядре ДНК вступает в соединения с гистонами и протаминами, образуя нуклео­протеиды. Согласно последним данным, ДНК входит в состав органоидов цитоплазмы, например митохондрий. Основные хранители РНК—яд­рышки, находящиеся в ядре, и рибосомы, расположенные в цитоплазме. Кроме того, РНК находится в цитоплазматическом матриксе.

Нуклеиновые кислоты состоят из длинных цепей, в которых отдельные звенья представляют собой нуклеотиды. В каждый нуклеотид входит молекула фосфорной кислоты, моносахарида (рибозы или дезокси-рибозы) и одно из четырех азотистых оснований: аденин (А), гуа­нин (Г), ц и т о з и н (Ц) и т и м и н (Т) или у р а и и л (У) (рис. 18).

РНК содержит моносахарид — рибозу (С5Н10О5). В состав ДНК вхо­дит моносахарид — дезоксирибоза (С5Н10О4). Азотистые основания аде­нин, гуанин и цитозин могут входить в состав как одной, так и другой кислоты, но тимин входит в состав только ДНК, а урацил — только РНК.

ПростеИШИе нуклеиновые кислоты — м о н о н у к л еот и д ы, т. е. от-дельиые нуклеотиды. Более сложные состоят из двух нуклеотидов — это динуклеотиды. Отдельные нуклеотиды при полимеризации соеди­няются между собой остатками фосфорной кислоты. При нарастании ко­личества нуклеотидов получаются три-, тетра-, пента-, гекса... поли-нуклеотиды, молекулы которых образованы десятками, сотнями и тысячами нуклеотидов. Их молекулярный вес достигает, 1,5—2 млн. и более.

Нуклеотиды могут чередоваться в разнообразной последовательности и числе, что обеспечивает существование очень большого числа этих кислот. Оказалось, что нуклеиновые кислоты, подобно белкам, обладают также видовой специфичностью. Кроме того, соотношение осно­ваний в РНК и ДНК у различных видов может значительно отличаться.

А -4- Т

Так, у одной из бактерий отношение равно 0,42, а у человека —

1,53. ^{Г + Ц}

Основная биологическая функция ДНК заключается в хранении, по­стоянном самовозобновлении, самовоспроизведении (репликации) и пе­редаче генетической (наследственной) информации в клетке.

Биологическая роль РНК связана преимущественно с синтезом белка, т. е. с реализацией наследственной информации. Именно РНК, как под-

Урощ/л j Аденин Ци/позин Гуанин

\-Рис~оза— Фосфат-^-Рибоза—Фоярат—Рибоза—Фоарат—РиЬ\\за—

■ А

^ Аденин *\

₁

Гуанин

Тимин

Тимин