Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
fffff.doc
Скачиваний:
49
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
14 Мб
Скачать
☆

Кипячение

Глубокие изменения, происходящие в белковом и солевом составе молока при кипячении (денатурации белка, переход растворимых двухкальциевых фосфатов в нерастворимые трехкальциевые и т.д.), отражаются и на свертывании молока сычужнум ферментом. Кипяченое молоко свертывается гораздо дольше, чем сырое. При этом образуется мягкий, нежный сгусток, который легче поддается воздействию пищеварительных ферментов. Однако, несмотря на лучшую усвояемость, такое молоко нельзя считать полноценным, т.к. в результате длительного воздействия высокой температуры наблюдаются потери витаминов, ферментов и других ценных составных частей молока.

Для вскармливания грудных детей цельное кипяченое молоко применяется только после витаминизации аскорбиновой кислотой, тиамином, никотиновой кислотой и добавления сахара.

Обработка молока желатином и протеолитическими ферментами

Исследования показали, что при добавлении желатина плотность сгустка молока снижается. В большинстве случаев при добавлении 2 % желатина к молоку под действием сычужного фермента образуется мягкий сгусток.

Уменьшение плотности сгустка молока возрастает с увеличением количества желатина.

Для получения мягкого, легкоусвояемого сгустка к молоку добавляют трипсин. После непродолжительного воздействия фермента молоко подвергают кратковременной пастеризации.

Разработан способ получения мелкоствораживаемых белков молока путем ферментативного гидролиза казеина при воздействии на него препарата из измельченной ткани поджелудочной железы и слизистой оболочки кишечника. Активную кислотность среды поддерживают, добавляя окись кальция. По окончании переваривания казеина раствор фильтруют и нагревают до кипения. Добавляют концентрированную фосфорную кислоту до рН 5,0 и раствор вновь нагревают в течение 30 мин, после чего фильтруют и выпаривают под вакуумом до сиропообразного состояния.

Мелкоствораживаемые белки можно получить в результате обработки молока комбинированным способом: трипсином и желатином. При этом казеин помещают в воду, подщелоченную до рН 9,4 и выдерживают в ней 1 ч. 30 мин при 40 °С. После желатинизации раствор обрабатывают суспензией трипсина в течение 4 ч при 40 °С; рН среды поддерживают, добавляя раствор питьевой соды.

Существует метод изменения коагуляции белков молока состоящий из двух стадий обработки. Вначале в молоко добавляют соли натрия (гексаметафосфат и полифосфат), затем в обработанное молоко вводят сычужный фермент или протеолитические ферменты (протеазу, панкреатин, трипсин), что вызывает частичное разложение белков молока, в первую очередь казеина. Затем быстро нагревают до 75-80 °С и осаждают негидролизованный казеин. Осадок отделяют на фильтре непрерывного действия.

Удаление кальция из молока

При коагуляции белков молока под действием сычужного фермента главную роль играет кальций. Если молоко содержит мало кальция или часть его каким-то образом удалена, то образуются более мелкие и нежные хлопья.

Впервые частично удалить кальций из молока удалось Лиману в 1930 г. путем ионного обмена. Он установил, что на этот процесс влияет предварительное подкисление молока. При фильтровании молока кислотностью 0,16 % (в расчете на молочную кислоту) через силикатный цеолит удаляется лишь 3-5 % кальция. Если же кислотность повысить до 0,3 % добавлением соляной или молочной кислоты, то при фильтровании через цеолит удаляется 15-22 % кальция в зависимости от марки цеолита..

В молоке, из которого было удалено 3-5 и даже 15 % кальция, под действием сычужного фермента образовывался плотный сгусток, а при удалении 22 % кальция белки очень долго не свертывались, а при свертывании получались мелкие нежные хлопья.

В СССР ионный обмен для получения молока с мягким сгустком впервые (1954 г.) применили 3. Б. Шапошникова и П. В. Головин. Они работали с синтетическими ионообменниками отечественного производства, которые характеризуются большой обменной емкостью, механической прочностью, термической и химической устойчивостью. Были выбраны сильнокислотные и слабокислотные ионообменники. В качестве сильнокислотного катионита применяли сульфофеноловый катионит марки «Эспатит - 1», в качестве слабокислотного – карбоксильный (резорциловый). Катионит для обработки молока находился в солевой натриево-калиевой форме. После каждой обработки молока катионит подвергали регенерации, т.е. восстановлению в исходную натриево-калиевую форму.

Для изменения характера свертывания белков молока нужно удалить не менее 20,5 % кальция. Учитывая колебания в солевом составе коровьего молока, авторы рекомендуют удалять несколько больше кальция (22,5 %).

При добавлении сычужного фермента (t = 37-38 °C) белки молока свертываются не плотным, грубым сгустком, а нежными мелкими хлопьями, напоминающими хлопья белков женского молока. При этом свертывание длится не 20-30 мин, а 5-8 ч, что свидетельствует о повышении устойчивости его коллоидной системы и образовании вследствие этого нежного мелкодисперсного сгустка.

Кислотность молока не изменяется и колеблется в пределах 16-18 °Т, а рН молока - в пределах 6,6-6,94. Общее количество белков, жиров, углеводов почти не изменяется.

Кальций, удаленный из молока, замещается эквивалентным количеством натрия и калия, при этом соотношение К2О и Na2О остается таким же, как и в необработанном коровьем молоке. Одновременно снижается содержание магния и фосфора (на 3-10 %).

Количество некоторых витаминов изменяется, в частности, содержание витамина В1 снижается до 30-50 %.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]