Биологическая роль каталазы и определение ее активности в крови студентов

А. А. Бурякова, Е. В. Булгутова

Научный руководитель: профессор, д. б. н. С. Д. Жамсаранова, профессор, д. б. н. С. Н. Лебедева Кафедра фармакологии и традиционной медицины/ биохимия Бурятский государственный университет, г. Улан-Удэ, Россия

Актуальность. Окислительный стресс является важной составляющей многих заболеваний человека (атеросклероз, гипертензия, диабет, болезнь Альцгеймера и др.). Для обеспечения максимальной защиты от окислительного стресса клетки организма имеют хорошо развитую антиоксидантную систему, которая содержит разные низко- и высокомолекулярные соединения, способные «перехватывать» свободные радикалы или нейтрализовать источник их возникновения. К высокомолекулярным антиоксидантам относятся ферменты: супероксиддисмутаза, каталаза, глутатион зависимые пероксидазы и трансферазы. Каталаза – один из наиболее филогенетически древних ферментов антиоксидантной системы организма, относится к классу оксидоредуктаз, катализирующих окислительно-восстановительные реакции, входит в группу гидропероксидаз, использующих в качестве субстрата пероксид водорода Н2О2 (2Н2О2 → О2 + 2Н2О) или органические гидроперекиси, поэтому наряду с каталазной обладает пероксидазной активностью. По структуре – это гемопротеин, содержащий 4 гемовые группы. Каталаза является внутриклеточным ферментом. В циркулирующей крови большая доля фермента локализована в цитоплазме эритроцитов, также она содержится во всех тканях и жидкостях организма.

Цель. Определить активность каталазы в крови и плазме крови студентов.

Материалы и методы. В исследовании приняли участие практически здоровые студенты второго курса (11 юношей и 21 девушка), не болевшие в течение 1 месяца, предшествующего осмотру и забору крови. В работе соблюдали этические принципы, предъявляемые Хельсинкской декларацией Всемирной медицинской ассоциации (World Medical Association Declaration of Helsinki, 1964, 2000 ред.). Определение активности каталазы в крови проводили перманганатным методом (по Баху и Зубковой). Активность энзима выражали, используя каталазное число и показатель каталазы. Определение активности каталазы в плазме крови проводили с использованием молибдата аммония (спектрофотометрическое определение при длине волны 410 нм).

Результаты. Было определено, что активность каталазы в плазме крови (мкат/л, min-max) в группе юношей составила 2,90±0,16 (2,43-3,91), а в группе девушек - 2,67±0,22 (1,96-3,91). При определении активности каталазы в крови каталазное число (Ед, min-max) в группе юношей составило 14,9±0,20 (13,7-15,9), а в группе девушек - 14,6±0,2 (13,6-15,3). Количество эритроцитов (млн/1 мкл крови, min-max) в обеих группах соответственно составило: 5,1±0,17 (4,4-5,9) и 4,8±0,11 (4,3-5,3). И показатель каталазы (х 10-6, min-max) соответственно составил 2,9±0,1 (2,5-3,2) и 3,0±0,1 (2,8-3,3). Как известно, активность каталазы в плазме крови в норме составляет 2,6±0,5 мкат/л; каталазное число в норме колеблется от 10 до 15 единиц у взрослых и 7,5 – 9,9 единиц у детей. Показатель каталазы составляет 2-3 х 10-6, в клинике его используют чаще.

Выводы. Как следует из полученных данных, изучаемые показатели активности фермента каталазы и у юношей и у девушек находились в границах нормы, при этом средний показатель активности каталазы в плазме и каталазное число у юношей были выше.

______________________________

СЕКЦИЯ ПСИХИАТРИИ,НЕВРОЛОГИИ И

АССОЦИИРОВАННЫХ ЗАБОЛЕВАНИЙ