Пептид f Содержание

 [убрать] 

• 1 Пептид F

• 2 Совместная секреция пептида F и адреналина мозговым слоем надпочечников

  • 2.1 Физиологическая роль пептида F

  • 2.2 Методы идентификации рецептора пептида F

• 3 Влияние занятий физическими упражнениями на выработку проэнкефалинов в мозговом слое надпочечников

• 4 Влияние занятий физическими упражнениями на пептид F в других биологических компартментах крови

• 5 Заключение

• 6 Литература

Пептид f

Читайте также: пептиды - виды, применение, исследования.

Чтобы оценить возможные физиологические функции пептида F, очень важно понимать некоторые фундаментальные аспекты строения молекулы-предшественника проэнкефалина и ее превращений, приводящих к образованию этого пептида. Полипептид препроэнкефалин (мол. масса 30 кДа) является предшественником энкефалинов ([Met]- и (Lеu-энкефалинов), а также энкефалинсодержащих пептидов и обнаруживается в организме человека в головном мозге, тканях мозгового слоя надпочечников, активированных Т-лимфоцитах и молекулах гемоглобина (Hughes et al., 1975; Kimura ct al., 1980; Brantl etal., 1986; Zurawski et al., 1986; Martin et al., 1987: Ivanov et al., 1997; Zhao et al., 1997).

Пептид F — энкефалинсодержащий пептид с молекулярной массой 3,8 кДа является продуктом постгрансляционных превращений препроэнкефалина, а именно серии ферментативных реакций с участием трипсина (расщепление N-конца молекулы) и карбоксипептидазы (расщепление карбоксильного конца молекулы) (Undcnfriend, Kilpatrick, 1984). В крови пептид F — наиболее часто встречающийся пептидный продукт предшественника проэнкефалина (Kilpatrick et al., 1980, 1981; Wasserman ct al., 1986). Он состоит из 37 аминокислотных остатков (аминокислотные остатки 107—140) и содержит две [Met]-энкефалиновые структуры (Lewis, 1982; Lewis, Stern, 1983), а также обладает структурным сходством с классическими опиатами (Hansen, Morgan, 1984). Опиоидные пептиды обычно выполняют в головном мозге роль нейротрасмиттеров, а [Met]- и Lеu-энкефалины являются наиболее распространенными конечными продуктами.

Интересно, что прорыв в изучении молекулы-прекурсора препроэнкефалина стал очевидным после появления сообщения с упоминанием о возможных предшественниках энкефалинов — |Met]- и Leu-энкефалинах, секреция которых происходит в мозговом слое надпочечников (Kimura t al., 1980). Обнаружение нескольких фрагментов в головном мозге еще более затруднило определение структуры молекулы-предшественника. Энкефалинсодержащие пептиды, которые образуются в ходе биохимических превращений проэнкефалина в центральной нервной системе, не могут объяснить высокого общего количества этих пептидов в системе кровообращения (Lewis, Stem, 1983). Однако в наибольших количествах Met- и Leu-энкефалины образуются в результате превращений, происходящих в центральной нервной системе (Lewis, 1982; Lewis, Stern, 1983). Открытие дополнительных фрагментов проэнкефалина в мозговом слое надпочечников привело к более точному биохимическому определению последовательности предшественника препроэнкефалина и пониманию потенциальных физиологических ответов на стресс. В то время также появилась мысль о том, что транспорт более лабильных энкефалинов происходит в составе фрагментов с большей молекулярной массой (например, пептида F), поскольку энкефалин-содержащие пептиды характеризуются значительно большим временем существования в кровеносной системе (т. с. 15—60 мин) по сравнению с небольшими [Met]- и Leu-энкефалинами (1—2 мин) (Kilpatrick et al., 1980; Kimura et al., 1980; Boarder, McArdlc, 1986).

Транспортировка пептидов с молекулярной массой 3—8 к Да в кровеносной системе облегчается наличием и их составе неэнкефалиновых участков (Boarder, McArdle, 1986), которые увеличивают время существования этих пептидов в плазме. Роль |Met|- и | Leu |-энкефалипов в периферических тканях является в лучшем случае спекулятивной из-за высокой подверженности протеазной деградации, которая происходит в течение 1—2 мин (Kraemer et al., 1997). Таким образом, большой размер пептида F наряду с большей продолжительностью существования в крови (15 — 60 мин) обеспечивает возможность для выполнения физиологических функций в периферической системе кровообращения (например, обмен информацией между различными биологическими системами организма).